PNAS | 三层防御与反防御！N-糖基化保护病原菌效应蛋白免受宿主蛋白酶的攻击！

质外体空间是植物与微生物相互作用的最初战场。但是，质外体免疫如何控制病原菌入侵的分子机制仍是未知之数。近日，权威期刊PNAS发表了南京农业大学王源超教授课题组的相关研究论文，题为N-glycosylation shields Phytophthora sojae apoplastic effector PsXEG1 from a specific host aspartic protease。这篇论文显示大豆分泌一种质外性天冬氨酸蛋白酶GmAP5，该蛋白结合并降解PsXEG1，从而阻止其对毒力的贡献。然而，大豆疫霉菌利用N-糖基化作为保护PsXEG1免受GmAP5降解的屏障。PsXEG1的N-糖基化也减弱了抑制子GmGIP1的结合。科研人员的结果揭示了以PsXEG1为中心的另一层防御和反防御，病原菌毒力因子的N-糖基化提示了宿主与病原菌冲突中军备竞赛的平衡。

植物病原菌已经进化出多种策略来攻击植物宿主以引起疾病。植物病原菌与其宿主之间的早期相互作用发生在细胞外空间（质外体），在该细胞外空间中，多种分子相互作用（包括双方的攻击酶和抵消抑制子）在确定总体感染结果中起着重要作用。质外体中争取生理优势的斗争涉及宿主和病原菌之间的多层防御和反防御。

大豆疫霉（Phytophthora sojae）是大豆（Glycine max）根腐病的病原菌，在全世界范围内造成大量的大豆生产损失。之前的研究发现大豆疫霉的质外性内切葡聚糖酶PsXEG1受到两层防御和反防御作用。大豆模式识别机制对PsXEG1的识别可以阻断P. sojae的感染。但是，PsXEG1触发的免疫反应又被多种细胞内效应蛋白抑制。PsXEG1还是第二防御层，即质外体抑制蛋白GmGIP1的靶标，它与PsXEG1结合以抑制其酶活性从而降低大豆疫霉菌的毒力。但是，PsXEG1受旁系诱饵PsXLP1保护，与PsXEG1相比，PsXLP1与GmGIP1的结合更加紧密。

本研究显示病原菌PsXEG1的N-糖基化代表此协同进化斗争的另一层，N-糖基化能保护PsXEG1免受宿主植物非特异天冬氨酸蛋白酶GmAP5的破坏，PsXEG1是该蛋白酶的特异靶标。此翻译后修饰也减弱了先前描述的宿主植物抑制子GmGIP1的结合。PsXEG1在N174和N190处的N-糖基化抑制了GmAP5的结合和降解，这对于PsXEG1的全部毒力贡献至关重要。沉默GmAP5可以降低大豆对野生型 P. sojae的抗性，但不能降低对P. sojae - PsXEG1缺失菌株的抗性。N-糖基化在以PsXEG1为中心的三层防御和反防御中的关键作用凸显了这种保守的质外体效应蛋白及其在疫霉菌-宿主共进化冲突中的翻译后修饰至关重要。

图1.大豆GmAP5与PsXEG1结合并降解，从而增强了对大豆疫霉的抗性

图2.PsXEG1在N174和N190处被N-糖基化，导致大豆疫霉菌完全致病

图3.非糖基化的PsXEG1不稳定并被GmAP5降解

图4. N-糖基化保护PsXEG1免受体内外GmAP5降解

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